Détermination de la structure de la lipoprotéine LDL

L’Institut de biophysique et de recherche sur les nanosystèmes (Institut für Biophysik und Nanosystemforschung) de l’Académie autrichienne des sciences (ÖAW) est parvenu à déterminer la structure de la lipoprotéine LDL (Low Density Lipoprotein).

La LDL est le principal transporteur sanguin des cholestérols et des graisses, qu’elle achemine jusqu’aux tissus et cellules constituant le corps humain. Ainsi, elle joue un rôle important dans le développement des athéroscléroses et d’autres maladies cardiovasculaires liées au dépôt de lipides dans les vaisseaux sanguins, ce qui lui vaut d’être étudiée depuis une trentaine d’années.

La chercheuse Ruth Prassl vient de clore ce chapitre en publiant la structure de sa moitié protéinique, l’apoliprotéine B-100, molécule géante chargée de stabiliser les composants transportés et de gérer l’adressage. Cette structure, courbe et présentant une cavité centrale, semble modulaire : ses parties flexibles lui permettent de s’adapter aux différentes graisses qu’elle véhicule tandis que ses domaines les plus fortement structurés servent à l’adressage, puisqu’ils peuvent être reconnus par les récepteurs de la cellule de destination.

La structure, encore imprécise, a été déterminée par diffusion de neutrons aux petits angles et reconstruction bioinformatique.

Pour en savoir plus : Alexander Johs, Michal Hammel, Ines Waldner, Roland P. May, Peter Laggner, Ruth Prassl (2006). ‘Modular Structure of Solubilized Human Apolipoprotein B-100 - Low Resolution Model Revealed by Small Angle Neutron Scattering’, The Journal of Biological Chemistry, 281:19732-19739, doi:10.1074/jbc.M601688200.

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SC 242
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Rédaction et première publication dans le cadre du Bulletin Électronique du Service Scientifique de l’Ambassade de France à Vienne et plus précisément dans le cadre du BE Autriche numéro 88 du 7 août 2006 (http://www.bulletins-electroniques.com/actualites/38682.htm)

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